一锅豆角下肚，夜半两位断肠人"......
小心！食用没做熟的菜豆会中毒！罪魁祸首——植物凝集素。
内心 OS：这锅我可不想背?！人家只是一种常见的天然蛋白。

天然蛋白是保持天然构象，从生物来源直接纯化的蛋白质。它们经历了一系列自然的体内修饰过程，如前体蛋白切割、二硫键形成、糖基化等。本期小 M 就和大家一起唠唠天然蛋白

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凝集素

凝集素 (Lectins) 是指一类从各种植物、无脊椎动物和高等动物中提纯的糖蛋白或结合糖的蛋白。在自然中到处存在，可以结合游离溶液中的糖类，它们凝集细胞并  (或者)  参与糖结合 (glycoconjugate) 作用。凝集素一般有多个糖结合位点，可以与特异糖链结合而发生凝集反应，因其能凝集红血球 (含血型物质)，故名凝集素^[1]。

不同生物来源的凝集素所结合的糖基化位点不同，因此根据自己要检测的糖基化位点选择相应的凝集素蛋白十分重要~

不同凝集素以及对应的识别位点^[2][3][4]
 

 
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ECM 蛋白

细胞外基质  (Extracellular matrix，ECM) 是 由组织中的细胞所分泌并停留于细胞外的一类产物，为细胞提供物理支撑，同时也是细胞因子和生长因子的丰富来源 ^[5] 。
 
图 1. 健康肺中的 ECM ^[5] 。

ECM 由两大类大分子组成： 纤维蛋白  (包括 胶原蛋白 和 弹性蛋白 )  和糖蛋白  (包括 纤连蛋白 、 蛋白多糖 和 层粘连蛋白 ) 。

ECM 通常被分为两个主要成分：间质基质和基底膜。间质基质主要由纤维状胶原蛋白和纤连蛋白组成，是组织的支架；基底膜主要由网状胶原蛋白和层粘连蛋白组成，结构上更坚硬、紧凑 ^[6] 。

ECM 在调节免疫系统介导的炎症中发挥重要作用，因此 ECM 蛋白常用在各种组织修复实验中或用作体外细胞培养基质 ^[7] 。
 
图 2. ECM 基质中主要的大分子组成 ^[8] 。

主要的 ECM 蛋白^[9][10][11]
 
 
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白蛋白

白蛋白  (Albumin)  是一种天然蛋白质，是血浆和血管外空间中的主要蛋白质，大部分位于血管外空间  (60%) 。它包含 585 个氨基酸，具有心形三级结构，常见的白蛋白有牛血清白蛋白  (BSA) 、人血清白蛋白  (HSA) 、卵清蛋白  (OVA)  等 ^[12] 。
 
图 3. 不同种类的白蛋白来源。

牛血清白蛋白 (BSA)

牛血清白蛋白  (Bovine serum albumin，BSA)  是牛血浆中主要的成分，因为易被提取纯化所以是研究最早以及研究最深入的蛋白质之一，BSA 分子量约为 66 kDa 由三个类似的 α-螺旋结构组成二级结构。

BSA 在生物实验中有多种用途，主要有以下几个方面：
1)  常用于蛋白质定量实验  (如 Bradford 法、Lowry 法、BCA 法)  中作为标准品，用于绘制标准曲线。
2)  在 ELISA、Western blot、免疫荧光等实验中，BSA 可用来封闭非特异性结合位点，减少背景信号。
3)  用作稳定剂或稀释剂，保护试剂中的活性成分  (如抗体或酶)  免受降解。
4)  C-BSA 阳离子牛血清白蛋白  (一种由过量乙二胺修饰的 BSA，其带负电的羧基基团被封闭，是一种阳离子蛋白)  可用于动物建模，构建泌尿系统疾病模型 ^[13] 。

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半抗原偶联蛋白

抗原是可以与免疫系统细胞和抗体的表面受体结合的任何分子，而一些太小不具有免疫原性的分子被称为“半抗原”。只有在与载体蛋白偶联时，载体蛋白的表面连接有许多半抗原，偶联物分子才能展现出免疫原性 ^[14] 。

目前最常用的载体蛋白是 KLH 蛋白、牛血清白蛋白  (BSA) 、卵清蛋白  (OVA) 、甲状腺球蛋白  (THY)  和各种类毒素蛋白。半抗原偶联蛋白可作为抗原，通过免疫诱导实验动物  (如小鼠)  产生针对 NP 的特异性免疫反应。

MCE 可提供多种类的天然蛋白，除了本文提到的四种类型，也可以提供转铁蛋白类、补体相关蛋白等不同种类的天然蛋白，助力客户实验~

MCE 可提供多种天然蛋白
 

[1] Lagarda-Diaz I,et al. Legume Lectins: Proteins with Diverse Applications. Int J Mol Sci. 2017 Jun 12;18(6):1242.
[2] Konozy EHE,et al.Plant lectin: A promising future anti-tumor drug. Biochimie. 2022 Nov;202:136-145.
[3] Tsaneva M,et al.130 years of Plant Lectin Research. Glycoconj J. 2020 Oct;37(5):533-551.
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[8] Kyriakopoulou K,et al.Trends in extracellular matrix biology. Mol Biol Rep. 2023 Jan;50(1):853-863.
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